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7C8S

DUSP22突变体_N128A的晶体结构

  • 分类: 水解酶
  • 有机体: 智人
  • 表达系统: 大肠杆菌
  • 变异: 是 

  • 存入: 2020-06-03 发布时间: 2020-10-28 
  • 沉积作者: 赖昌华, P.C.吕
  • 资助机构: 科学技术部(台湾科技部)

实验数据快照

  • 方法: X射线衍射
  • 解析度: 1.31 ?
  • 无R值: 0.197 
  • R值工作: 0.187 
  • 观察到的R值: 0.188 


文学

含N环蛋白酪氨酸磷酸酶中DUSP22活性位点形成的结构见解。

赖昌华Chang C.C.庄慧Tan T.H.P.C.吕

(2020)国际分子科学杂志 21

  • DOI: 10.3390 / ijms21207515
  • 相关结构的主要引文: 
    6LMY, 6手, 6尺, 6LVQ, 6L1S, 7C8S

  • PubMed摘要: 
  • 基于半胱氨 酸的蛋白酪氨酸磷酸酶(基于Cys的PTP)执行去磷酸化,以调节细胞应答中的信号传导途径。氢键网络在其活性部位起着重要的构象作用,并支持ph值。

    基于半胱氨 酸的蛋白酪氨酸磷酸酶(基于Cys的PTP)执行去磷酸化,以调节细胞应答中的信号传导途径。氢键网络在其活性位点起着重要的构象作用,并支持磷酸酶活性。双特异性磷酸酶(DUSP)几乎有一半使用三个保守残基(包括D环中的天冬氨酸,P环中的丝氨酸和N环中的天冬酰胺)形成氢键网络,即D-,P -,N-三环相互作用(DPN-三环相互作用)。在这项研究中,DUSP22用于研究DPN-三环相互作用在活性位点形成中的重要性。保守残基D57,S93和N128的丙氨酸突变和体细胞突变会大大降低催化效率(k / K M )超过102 -折。通过NMR和晶体学进行的结构研究表明,每个残基都可以干扰三个环并诱导构象变化,表明氢键网络将残基排列在正确的位置上,以进行底物相互作用和催化。对DPN-三环相互作用的研究揭示了在含N环的PTP中维持磷酸酶活性的机制,并为进一步研究该蛋白类别不同成员的活性位点形成奠定了基础。


    组织隶属关系

    国立清华大学生命科学系生物信息学与结构生物学研究所,台湾新竹30013。



大分子
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实体编号:1
分子链条序列长度生物细节图片
双重特异性蛋白质磷酸酶22A157超悲伤网名 智人
发布日期:2021年05月14日
    袜子来了

    他忍不住想知道是否有一种加速赢得女人心的方法

    上帝

    头发很油腻

    

    我什么也没做



    他冻结了

    对吗?

    

    我想我看到了一些东西

    他微微移动以感觉到胸章上的纪念章的重量

变异: 1 
基因名称: DUSP22JSP1LMWDSP2MKPX
EC: 3.1.3.16 (PDB Primary Data), 3.1.3.48 (PDB主数据)
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实验数据& 验证方式

实验数据

  • 方法: X射线衍射
  • 解析度: 1.31 ?
  • 无R值: 0.197 
  • R值工作: 0.187 
  • 观察到的R值: 0.188 
  • 空间组: C 1 2 1
晶胞:
Length ( ? )Angle ( ? )
a = 89.842α = 90
b = 50.432β = 95.96
c = 40.212γ = 90
软件包:
软件名称目的
HKL-2000数据缩减
HKL-2000数据缩放
莫雷普分阶段
凤凰细化
PDB_EXTRACT数据提取

结构验证

视图 完整验证报告



进入历史 & 资金信息

沉积数据

  • 存入日期: 2020-06-03 
  • 发布日期: 2020-10-28 
  • 沉积作者: 超悲伤网名 赖昌华, P.C.吕

资助机构位置Grant Number
科学技术部(台湾科技部)台湾--

修订记录 

  • 版本1.0:2020-10-28
    类型:初始版本
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